Sa structural nga organisasyon sa protina nga lebel molekula: secondary istruktura sa usa ka protina

Ang sukaranan sa mga istruktura sa protina ug proteids sa polypeptide kadena, ug ang mga protina molekula mahimong naglangkob sa usa ka, duha o labaw pa nga sirkito. Bisan pa niana, sa pisikal, biological ug kemikal nga kabtangan sa biopolymers gipahinabo dili lamang sa usa ka kinatibuk-ang gambalay kemikal nga mahimong usa ka "pulos", apan pinaagi usab sa uban nga mga nga lebel sa organisasyon sa mga molekula protina.

Ang nag-unang gambalay sa usa ka protina nga gitinguha sa kalidad ug quantitative amino acid komposisyon. Peptide talikala mao ang mga basehan sa mga nag-unang gambalay. Kay sa unang higayon niini nga pangagpas nga gisugyot sa 1888 A. Ya. Danilevsky, ug sa ulahi ang iyang mga katahap gipamatud-an pinaagi sa kalangkuban sa mga mga peptide nga gidala sa gawas sa E. Fischer. Ang istruktura sa protina molekula sa detalye imbestigar A. Ya. Danilevskim ug E. Fischer. Sumala sa teoriya, ang mga protina molekula naglangkob sa usa ka dako nga gidaghanon sa mga amino acid residues nga konektado sa peptide talikala. protina molekula mahimong adunay usa o labaw pa polypeptide talikala.

Sa diha nga ang nag-unang mga gambalay sa mga protina nga gigamit alang sa mga ahente test kemikal ug proteolytic enzymes. Busa, sa paggamit sa mga pamaagi sa Edman kaayo sayon sa pag-ila sa mga terminal amino mga asido.

Ang secondary gambalay sa protina nagpakita sa usa ka spatial kontorno sa protina molekula. Adunay mao ang mga mosunod nga mga secondary matang nga gambalay: alpha-helix, beta-spiral, collagen helix. Nakaplagan sa mga siyentipiko nga ang labing kinaiya sa alpha-helix gambalay sa mga peptide.

Ang secondary gambalay sa protina mao ang estable pinaagi sa hydrogen talikala. Ang ulahing bumangon sa taliwala sa mga atomo sa idroheno nagkasuod ngadto sa usa ka electronegative nitroheno atomo sa usa ka peptide ulipon, ug ang usa ka carbonyl oxygen atomo sa ikaupat nga usa sa iyang mga amino mga asido, ug sila gimandoan sa daplin sa tuliyok. Energy kalkulasyon nagpakita nga ang polymerization sa mga amino mga asido mao ang mas hapsay nga tuo nga alpha-helix, nga mao ang karon sa lumad nga protina.

Ang secondary gambalay sa usa ka protina: beta-habol nga gambalay

Polypeptide talikala sa beta-toril sa mga bug-os nga gitunol. Beta-toril sa mga nag-umol sa interaction sa duha ka talikala peptide. nga gambalay Kini mao ang kinaiya fibrous mga protina (keratin, fibroin, ug uban pa). Sa partikular, beta-keratin gihulagway pinaagi sa usa ka susama nga kahikayan sa polypeptide talikala nga dugang pa nga estable pinaagi sa interchain disulfide talikala. Ang seda fibroin silingang polypeptide talikala mga antiparallel.

Ang secondary gambalay sa protina: collagen helix

formation naglangkob sa tulo ka spiralized tropocollagen talikala, nga adunay usa ka sungkod porma. Spiralized kadena curl ug sa usa ka superhelix. Helix estable pinaagi sa hydrogen talikala tali sa idroheno sa peptide nahitabo amino amino acid salin sa usa ka kadena ug sa oksiheno sa carbonyl grupo sa mga amino acid salin sa laing kadena. Gipresentar collagen nga gambalay naghatag hatag-as nga kalig-on ug elasticity.

Ang tertiary gambalay sa protina

Kadaghanan sa protina sa lumad nga estado kaayo compact nga gambalay, nga gitinguha sa sa porma, gidak-on, ug ang polarity sa amino acid radicals, ug amino acid han-ay.

Usa ka mahinungdanon nga impluwensya sa pagporma sa lumad nga protina conformation, o sa usa ka tertiary istruktura adunay hydrophobic ug ionic pakig, hydrogen talikala, ug uban pa .. Ubos sa aksyon niini nga mga pwersa sa makab-ot sa thermodynamics angay conformation sa protina molekula ug stabilization niini.

Ang quaternary gambalay

Kini nga matang sa gambalay sa molekula mao ang resulta sa pagpakig-uban sa pipila ka mga mga subunit ngadto sa usa ka ka molekula complex. Ang komposisyon sa matag subunit naglakip sa nag-unang, secondary ug tertiary istruktura.