Pagdumili sa protina

Ang conformation (estraktura) sa kadena sa peptida gisugo ug talagsaon alang sa matag protina. Ubos sa mga espesyal nga kondisyon, usa ka dako nga gidaghanon sa mga talikod nga nakabungkag, nga nagpalig-on sa spatial nga estraktura sa molekula sa compound. Ingon nga resulta sa pagkasamad, ang tibuok nga molekula (o ang usa ka mahinungdanon nga bahin niini) nagkinahanglan sa porma sa usa ka disorderly coil. Kini nga proseso gitawag nga "denaturation." Kini nga kausaban mahimong mapukaw pinaagi sa pagpainit gikan sa kan-uman ngadto sa kawaloan ka degrees. Busa, ang matag molekula nga makuha nga resulta sa pagkasamad mahimo nga managlahi sa pag-usab sa uban.

Ang pagkunhod sa mga protina mahitabo ubos sa impluwensya sa bisan unsang mga ahente nga makaguba sa mga non-covalent bonds. Kini nga proseso mahimong mahitabo sa alkaline o acidic nga kondisyon, sa nawong sa pagbulag sa hut-ong, ubos sa impluwensya sa pipila ka organikong compound (phenol, alkohol ug uban pa). Ang pag-usab sa protina mahimo usab nga mahitabo ubos sa impluwensya sa guanidine chloride o urea. Kini nga mga ahente naglangkob sa mahuyang nga mga talikala (hydrophobic, ionic, hydrogen) sa carbonyl o amine nga mga grupo sa peptide backbone ug uban sa ubay-ubay nga grupo sa mga amino acid radicals, nga nagpuli sa mga hydrogen bond nga anaa sa sulod sa protina sulod sa molekula. Ingon usa ka resulta, adunay kausaban sa sekondarya ug tertiary structure.

Ang pagbatok sa aksyon sa denial nga mga ahente nag-agad una sa presensya sa disulfide bonds sa molekula sa compound sa protina. Ang trypsin inhibitor adunay tulo ka mga S-S bonds. Sa kondisyon sa ilang pagkunhod, ang denaturation sa protina mahitabo nga walay laing mga impluwensya. Kon, pagkahuman, ang compound ibutang sa mga kondisyon kung diin ang oxidation sa SH-groups sa cysteine mahitabo ug ang pagporma sa disulfide bond mahitabo, unya ang inisyal nga conformation ibalik. Sa niini nga kaso, ang presensya sa bisan usa ka disulfide nga relasyon nagpalambo sa kalig-on sa spatial nga estraktura.

Ang pagdumili sa protina, ingon nga usa ka lagda, giubanan sa usa ka pagkunhod sa solubility niini. Sa samang higayon, usa ka precipitate ang kasagaran naporma. Kini makita sa dagway sa usa ka "curdled nga ananagsing". Sa diha nga ang konsentrasyon sa mga compound sa solusyon mao ang hatag-as, "coagulation" moagi sa tibuok nga solusyon, sama pananglitan, sa pagluto itlog itlog. Sa diha nga denatured, ang protina nawad-an sa iyang biological nga kalihokan. Kini nga prinsipyo gibase sa paggamit sa carbolic acid (usa ka tubig nga phenolic solution) isip antiseptic.

Ang pagkawalay kalig-on sa spatial nga estraktura, ang taas nga posibilidad sa pagkaguba ubos sa impluwensya sa nagkalainlaing mga ahente, naghimo nga lisud nga ihimulag ug tun-an ang protina. Adunay mga suliran usab nga gibuhat sa paggamit sa mga compound sa industriya ug medisina.

Kon ang denaturation sa protina gidala pinaagi sa pagpakita sa taas nga temperatura, nan ubos sa hinay nga pagpabugnaw, ubos sa pipila ka mga kondisyon, usa ka proseso sa renativation mahitabo-ang pagpasig-uli sa lumad nga (inisyal) nga pag-uyon. Kini nga kamatuoran nagpamatuod nga ang pagtapion sa kadena sa peptide mahitabo sumala sa pangunang estraktura.

Ang pagporma sa lumad nga pag-uyon (pasiuna nga lokasyon) usa ka proseso nga dili aktibo. Sa laing pagkasulti, kini nga kahikayan katumbas sa minimum nga gidaghanon sa libre nga enerhiya nga gilakip sa molekula. Tungod niini, mahibal-an nga ang spatial nga estruktura sa compound gipatala sa sequence sa amino acid sa peptide chains. Kini, sa baylo, nagpasabot nga ang tanan nga polypeptides susama sa sequence sa amino acid (pananglitan, ang myoglobin peptide chains) magkuha og managsama nga konformation.

Ang mga protina mahimong adunay dakong kalainan sa nag-unang estruktura, bisan kung kini halos o susama ra sa pagkahiuyon.